コラーゲン分子の構造

一次構造コラーゲンは単一のタンパク質ではなく、タンパク質のファミリーである。ゼラチン抽出に使われるコラーゲンは、主に動物の皮膚や骨、腱に多く含まれるI型です。アミノ酸は他のタンパク質と同様に脱水反応によってコラーゲンを形成します。他のタンパク質ではアミノ酸の繰り返しはありませんが、コラーゲンではペプチド鎖全体の96％を占めるG-X-Yの繰り返し構造が存在します。グリシンはGの位置にある。プロリン、ヒドロキシプロリンはX,Y位を好むが、生物によって含有量が異なる他のアミノ酸が存在することもある。これらのアミノ酸残基の約1000個がコラーゲンの1本のペプチド鎖を構成しており、そのC末端とN末端はG-X-Yの繰り返しのない短鎖である。トリプトファンやシステインが不足し、メチオニン、ヒスチジン、チロシンの含有量が少ないことから、コラーゲンは不完全なタンパク質であり、コラーゲンだけを食べていても人間は生きていけない。

二次構造

I型コラーゲンは3つのペプチドからなり、そのうち2つは同じα1ペプチド、もう1つはわずかに異なるα2ペプチドである。それぞれのペプチドは、水素結合によって左巻きらせん状に巻かれている。

3次構造

3つの左巻きらせんペプチドが互いにねじれ、水素結合によってロープ状の右巻き3重らせんを形成したものがトロポコラーゲン（長さ300nm、直径1.5nm）である。Gの基はロープの内側に位置し、X、Yの基は外側を向いている。ロープの内側の空間は水素原子以外の基が入るには小さすぎるため。

4元構造これらのトロポコラーゲンは、表面電荷分布と疎水基の関係で、自然に集合してフィブリルとなる。フィブリルでは、これらのトロポコラーゲン分子が長さの4分の1ずつずれて、複数の列を形成しています。同じ列のトロポコラーゲン間の距離は0.6D、隣接する分子の重なり部分は3.3D（D=67nm）である。隣接するトロポコラーゲンのリジン残基とヒドロキシリジン残基が共有結合を形成し、このフィブリルを強化する。フィブリルは平行に配列して線状繊維に成長したり（骨、腱）、ランダムな方向に配列して網状繊維になったりする（皮膚）。コラーゲンは、3重らせんと共有結合による架橋によって、大きな機械的強度を得ています。コラーゲンは、毛髪の成長、傷の治癒、臓器の支持や身体の保護など、生命活動に重要な役割を担っています。コラーゲンの多くは、動物の結合組織、皮膚、骨に存在する。