콜라겐 분자의 구조

기본 구조콜라겐은 단일 단백질이 아니라 단백질의 일종입니다. 젤라틴 추출에 사용되는 콜라겐은 주로 동물의 피부, 뼈, 힘줄에 풍부한 제1형 콜라겐입니다. 아미노산은 다른 단백질과 마찬가지로 탈수 반응을 통해 콜라겐을 형성합니다. 다른 단백질에는 아미노산이 반복되지 않지만 콜라겐에는 전체 펩타이드 사슬의 96%를 차지하는 G-X-Y 반복 구조가 존재합니다. 글리신은 G 위치에 있습니다. 프롤린과 하이드 록시 프롤린은 X, Y 위치를 선호하지만 유기체에 따라 함량이 다른 다른 아미노산도있을 수 있습니다. 이러한 아미노산 잔기 중 약 천 개가 콜라겐의 펩타이드 사슬을 구성하며, C- 및 N- 말단은 G-X-Y 반복이 없는 짧은 사슬입니다. 트립토판과 시스틴이 부족하고 티로신과 시스테인 함량이 낮다는 것은 콜라겐이 불완전한 단백질이라는 것을 의미하므로 콜라겐만 먹어서는 생존할 수 없다는 것을 의미합니다.

2차 구조

제1형 콜라겐은 3개의 펩타이드로 구성되어 있으며, 이 중 2개는 동일한 α1 펩타이드이고 다른 하나는 약간 다른 α2 펩타이드입니다. 각 펩타이드는 수소 결합에 의해 왼손 나선 형태로 감겨 있습니다.

3차 구조

세 개의 왼쪽 나선형 펩타이드가 서로 꼬여 수소 결합에 의해 밧줄과 같은 오른쪽 나선형 삼중나선을 형성하는데, 이를 트로포콜라겐(길이 300nm, 직경 1.5nm)이라고 합니다. G 그룹은 로프 안쪽에 위치하며 X, Y 그룹은 바깥쪽을 향하고 있습니다. 로프 내부의 공간이 너무 작아서 수소 원자를 제외한 다른 그룹을 수용하기 어렵기 때문에 G-X-Y 구조가 반복되는 것입니다.

제4차 구조이 트로포콜라겐은 표면 전하 분포와 소수성 그룹으로 인해 서로 응집하여 자연적으로 피브릴이 됩니다. 피브릴에서 이러한 트로포콜라겐 분자는 길이의 1/4씩 엇갈리게 배열되어 여러 줄을 형성합니다. 같은 줄에 있는 트로포콜라겐 사이의 거리는 0.6D이고 인접한 분자의 겹치는 부분은 3.3D(D=67nm)입니다. 인접한 트로포콜라겐의 라이신과 히드록시리신 잔기는 공유 결합을 형성하여 이러한 피브릴을 강화합니다. 피브릴은 평행하게 배열되어 선형 섬유(뼈, 힘줄)로 성장하거나 임의의 방향으로 배열되어 망상 섬유(피부)를 만듭니다. 삼가닥 나선과 공유 결합은 콜라겐에 뛰어난 기계적 강도를 부여합니다. 콜라겐은 모발 성장, 상처 치유는 물론 장기 지지 또는 신체 보호와 같은 생명 활동에 중요한 역할을 합니다. 대부분의 콜라겐은 동물의 결합 조직, 피부, 뼈에 존재합니다.